Общие способы получения пептидов – C07K 1/00

Заявленное изобретение относится к контролю иммунобиологических препаратов и касается способа получения хлоркальциевого казеина из технического казеина осаждением, и может быть использовано в микробиологических исследованиях для получения компонентов сред хранения культур микроорганизмов, а также получения кальциевых копреципитатов для пищевой промышленности. 1 з.п. ф-лы, 1 табл., 5 пр.

Предложен способ очистки соединения формулы 1, включающий следующие этапы: (1) загрузку неочищенного соединения 1 в макропористую адсорбционную смолу, (2) промывку макропористой адсорбционной смолы при помощи водного раствора, органического растворителя или смешанного раствора органического растворителя и воды, (3) элюирование при помощи водного раствора, органического растворителя или смешанного раствора органического растворителя и воды. 8 з.п. ф-лы, 7 ил., 12 пр.

Изобретение относится к способу очистки даптомицина, включающий стадии а) загрузки частично очищенного даптомицина в анионообменную хроматографическую колонку и последующие стадии очистки б) и в) в обращено-фазовых хроматографических колонках, где элюирующий буфер на стадии а) представляет собой раствор одновалентной соли и элюирующий буфер на стадии б) и в) представляет собой водный спирт. 3 н. и 13 з.п. ф-лы, 2 пр.

Изобретение относится к области медицины и ветеринарии и касается способа получения очищенного антигена Dirofilaria immitis. Представленный способ включает механическую гомогенизацию, центрифугирование гомогената, отбор надосадочной жидкости и использование ее как антигена, при этом для гомогенизации используют головной конец длиной 2 см половозрелой самки Dirofilaria immitis, который помещают в 0,25 М водный раствор сахарозы в соотношении 1:3, замораживают при температуре -18°С, проводят механическую гомогенизацию и экстракцию белков в 0,25 М водном растворе сахарозы при 4°С в течение 12 часов, далее проводят ультразвуковую гомогенизацию супернатанта при 70 кГц 5 раз по 30 секунд с интервалом в 30 секунд в 3 циклах при 0°С, образовавшийся после ультразвуковой гомогенизации супернатант растворяют в охлажденном ацетоне при температуре 0°С в соотношении 1:20 с экспозицией 1 час при температуре 4°С. Представленное изобретение позволяет получить антиген с высокими показателями чувствительности и специфичности и может быть использовано в диагностике дирофиляриоза у людей и животных. 2 табл., 1 пр.

Настоящее изобретение относится к области биотехнологии, конкретно к модификациям аллергенов с целью снижения их аллергенности, и может быть использовано в медицине. Модифицированный аллерген получают последовательной модификацией всех или части первичных аминогрупп лизиновых и аргининовых остатков аллергенной молекулы с помощью цианата калия и фенилглиоксаля и используют в составе фармацевтической композиции для лечения аллергии. Изобретение позволяет получить модифицированный аллерген, обладающий сниженной аллергенностью по сравнению с соответствующим нативным аллергенным материалом и аллергоидами, полученными модификацией либо цианатом, либо фенилглиоксалем. 3 н. и 6 з. п. ф-лы, 12 ил., 4 пр.

Изобретение относится к биотехнологии и представляет собой способ получения препарата антитела или его антигенсвязывающего участка с уменьшенным содержанием белков клеток-хозяев (БКХ) из смеси-образца. Предложенное изобретение может быть использовано для получения препарата антитела. Способ включает доведение pH до значений 3-4 для образования первичного выделенного образца. Далее доводят pH первичного выделенного образца до значений 6-8. Приводят первичный выделенный образец в контакт со смолой для аффинной хроматографии на основе белка A. Вымывают смолу для афинной хроматографии буферным раствором. Собирают образец после аффинной хроматографии. Приводят образец после аффинной хроматографии в контакт с ионообменной смолой и собирают образец после ионообмена. Приводят образец после ионообмена в контакт со смолой для хроматографии гидрофобных взаимодействий (ХГВ) и собирают образец после ХГВ. Предложенное изобретение позволяет получить препарат антитела или его антигенсвязывающего участка с уменьшенным содержанием БКХ. 24 з.п. ф-лы, 12 ил., 8 табл., 4 пр.

Группа изобретений относится к области биотехнологии. Предложен способ очистки фактора, способствующего заживлению ран, представляющего собой фактор роста гепатоцитов (HGF). Все стадии способа очистки осуществляют в присутствии антитромбина III (AT-III). Согласно предложенному способу осуществляют размораживание замороженного источника, содержащего HGF, и удаление осадка из размороженного источника. Далее полученный раствор, содержащий супернатант и AT-III, приводят в контакт с носителем для аффинной хроматографии на основе иммобилизованного гепарина. Затем отделяют раствор от носителя для аффинной хроматографии. Приводят носитель в контакт с десорбционным буфером с ионной силой, достаточной для десорбции HGF. Собирают десорбционный буфер, содержащий HGF, AT-III и богатый гистидином гликопротеин (HRGP). Также предложены композиции для заживления ран, содержащие очищенный указанным способом HGF, AT-III и/или HRGP. Изобретения позволяют повысить постадийный выход фактора роста гепатоцитов, при этом в присутствии АТ-III фактор роста гепатоцитов сконцентрирован в элюате. 6 н. и 20 з.п. ф-лы, 2 табл., 6 пр.

Изобретение относится к способу получения гликопротеина, который является единообразным в выражении функций, обусловленных сахаридной цепочкой (например, время полужизни в крови), а также в единицах физиологической активности, то есть гликопротеина, имеющего единообразные аминокислотную последовательность, структуру сахаридной цепочки и структуру высшего порядка, физиологическую активность, способ скрининга на гликопротеин, способ получения смеси гликопротеинов. 3 н. и 3 з.п. ф-лы, 37 ил., 4 табл., 6 пр.

Изобретение относится к области биотехнологии, конкретно к рекомбинантной продукции белков человека, и может быть использовано для получения гибридного рекомбинантного эритропоэтина человека. Конструируют нуклеотидные последовательности, кодирующие гибридные белки EPO-TR 1,6, EPO-TR 4 и EPO-TR 6. Белок ЕРО-TR 1,6 представляет собой рекомбинантный эритропоэтин человека, слитый с фрагментом TR 1,6 белка MUC1 человека. Белок EPO-TR 4 представляет собой рекомбинантный эритропоэтин человека, слитый с фрагментом TR 4 белка MUC1 человека. Гибридный белок EPO-TR 6 представляет собой рекомбинантный эритропоэтин человека, слитый с фрагментом TR 6 белка MUC1 человека. Гибридные белки получают путем роллерного культивирования в подходящих условиях модифицированной линии клеток млекопитающих СНО, содержащей кодирующую белок нуклеотидную последовательность с последующим выделением гибридного белка из культуральной жидкости. Изобретение позволяет получить гибридный рекомбинантный эритропоэтин человека, обладающий пролонгированным действием. 4 н.п. ф-лы, 4 ил, 7 табл., 9 пр.

Группа изобретений относится к способам получения препарата антитела против IL-18 или его антигенсвязывающей части со сниженным содержанием белка клетки-хозяина (БКХ) из образца смеси, содержащей антитело против IL-18 или его антигенсвязывающую часть, и по меньшей мере один БКХ. Способ включает понижение рН от 3,0 до примерно 4,0 образца смеси, доведение рН от 4,5 до примерно 5,5 и проводимости до 9±0,5 мС/см, нанесение образца на катионообменную смолу, осуществление хроматографии гидрофобного взаимодействия и сбор образца. Вариант способа включает осуществление анионообменной хроматографии перед стадией катионообменной хроматографии. Также вариант способа включает фильтрование образца перед анионообменной хроматографией. Группа изобретений позволяет получить препарат антитела с повышенным выходом и чистотой. Выход составляет 96±4%, чистота 99,51±0,26%. 3 н. и 25 з.п. ф-лы, 2 ил., 9 табл., 2 пр.

Изобретение относится к биотехнологии, а именно к способу выделения низкомолекулярных пептидов из сырья животного происхождения, которые могут служить в качестве биологически активных веществ при создании фармацевтических или косметических композиций. Способ включает ферментативный гидролиз исходного сырья, центрифугирование с последующей стерилизующей фильтрацией полученной субстанции через мелкопористые фильтры с диаметром пор 0,2 мкм. В качестве исходного сырья используют эритромассу крови доноров, которую предварительно подвергают гемолизу, вирусинактивации, инактивации фермента после ферментативного гидролиза. Проводят осветление раствором перекиси водорода с конечной концентрацией 0,83% с последующим выдерживанием при 66 °С в течение 15 мин. Изобретение позволяет выделить низкомолекулярные пептиды и повысить их биологическую активность. 2 табл., 1 пр.

Изобретение относится к хроматографическому способу очистки аналога инсулина, выбранного из аспартата, лизпро и гларгина, атозибана или эптифибатида из смеси, содержащей по меньшей мере одну родственную примесь. В способе используют агенты для образования ионных пар в ОФ-препаративной линейной хроматографии, позволяя получать высокую степень чистоты целевого конечного продукта. 6 з.п. ф-лы, 10 пр.

Настоящее изобретение относится к области биотехнологии. Предложен способ концентрирования забуференного водного раствора иммуноглобулина в тангенциальном потоке, где значения трансмембранного давления и величину поперечного потока выбирают в зависимости от текущей концентрации иммуноглобулина в растворе, а также способ получения иммуноглобулина с использованием способа концентрирования по изобретению. Данное изобретение обеспечивает низкий уровень образования агрегатов при выделении иммуноглобулинов. 2 н. и 12 з.п. ф-лы, 15 ил., 2 табл., 5 пр.

Изобретение относится к производным пептидов и пептидомиметикам в качестве ингибиторов трансглутаминаз, к способам их получения, фармацевтическим композициям, содержащим указанные соединения, а также к применению указанных ингибиторов трансглутаминазы, в частности, для лечения целиакии и заболеваний, зависимых от трансглутаминазы. 5 н. и 7 з.п. ф-лы, 20 ил., 2 табл., 7 пр.

Изобретение относится к области биотехнологии и может быть использовано для получения рекомбинантного фактора свертываемости крови VIII человека с делецией В-домена (hFVIII-BDD). Рекомбинантной плазмидной ДНК ДНК рАР227, кодирующей полипептид с последовательностью hFVIII-BDD, включающей также MAR - область прикрепления к ядерному матриксу гена лизоцима птиц, усилитель транскрипции вируса CMV, внутренний сайт инициации трансляции IRES вируса энцефаломиокардита, ген DHFR мыши, сигнал полиаденилирования вируса SV40, ген аминогликозид-3'-фосфотрансферазы, обеспечивающей устойчивость к генетицину (Neo), кассету для экспрессии в клетках бактерий гена -лактамазы, обеспечивающей устойчивость к ампицилину, трансформируют клетки линии Cricetulus griseus CHO DHFR (-) с получением линии клеток Cricetulus griseus CHO 2H5, продуцирующей рекомбинантный hFVIII-BDD со стабильно высоким выходом на уровне около 20 МЕ/мл/24 ч. Культивирование клеток-продуцентов проводят в среде DME/F12, содержащей 2-4% фетальной бычьей сыворотки, 1% диметилсульфоксида и 50 МЕ/л инсулина. 3 н. и 1 з.п. ф-лы, 5 ил., 9 пр.

Изобретение относится к молекулярной биологии и биотехнологии. Предложен способ получения ренатурированных мембранных белков. Способ включает получение гомогенного раствора, содержащего денатурированный мембранный белок, смесь детергентов, фосфолипид или смесь фосфолипидов и аполипопротеин или его синтетический аналог с последующим удалением детергентов и формированием липид-белковых нанодисков (ЛПНД), содержащих ренатурированнный белок. Способ обеспечивает получение ренатурированных мембранных белков с высоким выходом, встроенных в ЛПНД, что может найти применение при разработке новых лекарственных препаратов, биокатализаторов, биосенсоров и биофотонных устройств. 8 ил., 2 пр.

Изобретение относится к области биохимии. Предложен способ очистки антитела, включая антитела, связывающие CD20 и VEGF человека, из композиции, включающей антитело и, по меньшей мере, одно примесное соединение, где указанный способ включает стадии: (a) загрузки композиции на катионообменный материал, где указанная композиция имеет значение первого pH от 4,0 до 6,0; (b) промывки катионообменного материала первым промывочным буфером при pH, значение которого превышает значение pH композиции (а), где pH первого промывочного буфера составляет от 6,8 до 9,0; (c) промывки катионообменного материала вторым промывочным буфером при pH, значение которого меньше значения pH первого промывочного буфера, где второй промывочный буфер имеет проводимость от 0,5 до 3,0 мСм/см и pH от 5,0 до 6,0; и (d) элюирования антитела из катионообменного материала элюирующим буфером при проводимости, по меньшей мере, на 2 мСм/см большей, чем проводимость второго промывочного буфера, где pH второго промывочного буфера и pH элюирующего буфера являются приблизительно одинаковыми и где pH элюирующего буфера составляет от 5,0 до 6,0. Описан способ конъюгирования, включающий конъюгирование очищенного продукта, полученного указанным способом, с гетерологичной молекулой. Также представлен способ получения фармацевтической композиции, включающий объединения указанного очищенного продукта с фармацевтически приемлемым носителем. Изобретение позволяет достичь улучшенной очистки антител, используемых для лечения. 5 н. и 11 з.п. ф-лы, 3 ил., 4 табл., 2 пр.

Настоящее изобретение предоставляет способ регулирования условий для сайт-специфического связывания полипептида и непептидильного полимера посредством регулирования рН и содержания спирта реакционной среды. Способ предназначен для предотвращения образования побочных конъюгатов, в которых непептидильный полимер связывается с физиологически важным аминокислотным остатком. 14 з.п. ф-лы, 36 ил., 2 табл., 25 пр.

Предложен способ получения октреотида или его фармацевтически приемлемых солей, таких как октреотида диацетат, в котором линейная пептидная последовательность синтезируется в автоматическом режиме на полимере Ринка, модифицированном N-Fmoc-треонинол-п-карбоксибензацетальным линкером, Fmoc-аминокислоты активируют действием гидроксибензотриазола/O-(бензотриазолN,N,N,N-тетраметилуроний гексафторфосфат)/диизопропил-этиламина (HOBVHBTU/DIEA) в среде диметилформамида, отщепление с полимера с одновременным удалением всех защитных групп проводят действием кислотной смеси, и полностью деблокированный линейный октапептид окисляют с использованием йода. 1 з.п. ф-лы, 1 пр.

Способ очистки белка Фактора свертывания VIII из раствора включает: а) контактирование белка с мультимодальной смолой или смолой смешанного типа действия, содержащей лиганды, которые включают гидрофобную часть и отрицательно заряженную часть; b) элюцию белка элюирующим буфером, содержащим по меньшей мере 1,5 М соли и по меньшей мере 40% (вес/объем) этиленгликоля, пропиленгликоля или их смеси и ионы кальция. Способ представляет собой одностадийный хроматографический процесс, при котором происходят захват и очистка белка Фактора свертывания VIII, не требующий доведения рН или электропроводности в ходе стадии загрузки. Способ стабилизации белка Фактора свертывания VIII, при котором происходят захват и стабилизация белка Фактора свертывания VIII за один проход белка через колонку с мультимодальной смолой, содержащей лиганды, которые включают гидрофобную часть и отрицательно заряженную часть, и элюция белка элюирующим буфером, содержащим по меньшей мере 1,5 М соли и по меньшей мере 40% (вес/объем) этиленгликоля, пропиленгликоля или их смеси и ионы кальция. Изобретение обеспечивает сокращение объема колонки примерно в 250 раз и «коэффициент очистки», по меньшей мере равный 30, высокий показатель стабильности для белкового продукта. 2 н. и 14 з.п. ф-лы, 4 ил., 4 табл., 7 пр.

Культуральную жидкость штамма-продуцента концентрируют на полых волокнах, отсекающих макромолекулы с молекулярной массой более 15 кДа. К концентрату клеток добавляют сухой NaCl в конечной концентрации 0,5 М. Перемешивают на качалке в течение 20 мин. Суспензию центрифугируют при 10000g 15 мин и отделяют супернатант, рН супернатанта доводят до 3,0 четырехмолярным раствором HCl. Суспензию центрифугируют. К осадку добавляют воду в объеме 0,1% от начального объема культуральной жидкости, суспендируют осадок и добавляют спирт в объеме 0,1% от начального объема культуральной жидкости. В качестве спирта используют этанол, либо пропанол, либо изопропанол. Выдерживают 30 мин. при 0°C и центрифугируют. Спирт из раствора удаляют выпариванием. Проводят очистку пептидной фракции. Добавляют воду до 0,1% от начального объема культуральной жидкости, добавляют активированный уголь в количестве 0,5% w/v (v - объем воды). Центрифугируют, удаляя адсорбированные на угле примеси. Водный раствор пропускают через мембрану, отсекающую макромолекулы с молекулярной массой более 10 кДа. Изобретение позволяет ускорить получение бактериоцина и увеличить степень очистки получаемого продукта с выходом 90% от общей активности в культуральной жидкости. 1 з.п. ф-лы, 1 ил., 1 табл., 4 пр.

Изобретение относится к области биохимии. Предложен способ выделения полимиксина В, продуцируемого спорообразующими бактериями Bacillus polymyxa. Осуществляют очистку нативного раствора, получаемого после отделения биомассы от культуральной жидкости, с использованием макропористого сильнокислотного катионита. Элюируют полимиксин В. Осаждают полимиксин В основание. Затем его переводят в раствор полимиксина В сульфата. Проводят финишную очистку раствора на сульфокислотном катионите и затем сушат. В качестве макропористого сильнокислотного катионита используют Dowex-MSC-1, а в качестве сульфокислотного катионита - КУ-2-20. Способ позволяет получать фармацевтически чистую субстанцию полимиксина В, соответствующую международным требованиям по качеству, при этом повысив выход антибиотика и упростив процесс его получения. 2 з.п. ф-лы, 5 пр.

Изобретение относится к области биохимии. Предложен способ выделения и очистки рекомбинантного гормона роста человека, секретируемого дрожжами Saccharomyces cerevisiae в процессе их ферментации в соответствующих условиях. Осаждают целевой белок из освобожденной от биомассы культуральной жидкости путем либо подкисления до pH 2,9-4,0, либо добавлением полиэтиленгликоля 3000-6000 Да. Затем растворяют полученный осадок в подходящем растворителе. Осуществляют предварительную очистку целевого белка либо методом анионообменной хроматографии при pH 5,6, либо методом диафильтрации в присутствии 0,1-0,5 M хлористого натрия. Затем проводят основную очистку целевого белка методом анионообменной хроматографии при pH не менее 7,3 и гель-фильтрацию. Изобретение позволяет получить гормон роста, свободный от родственных белков, белков продуцента-хозяина и других примесей, таких как пигменты, с выходом до 60%. 8 пр.

Изобретение относится к области биотехнологии, а именно к способу получения комплекса иммуноглобулинов IgG, IgM и IgA для внутривенного введения. Способ включает растворение спиртовой фракции III Кона плазмы, содержащей иммуноглобулины в буферном растворе. Доводят концентрацию белка до 0,5-5%, устанавливают pH раствора 4,9-5,1 добавлением 1,0 М соляной кислоты при температуре 0-20°C. Проводят ультрафильтрацию, диафильтрацию, диализ или комбинацию этих методов. Осуществляют стерилизующую фильтрациию, при этом очистку от белковых примесей, включая липопротеиды, из фракций плазмы, осуществляют каприлатом натрия. Удаление изоагглютининов проводят аффинной хроматографией с использованием 0,1 М ацетатного буферного раствора при pH 5,2-6,5. Затем препарат прогревают для снижения антикомплементарной активности не выше 29°C в течение 18-48 часов и выстаивают не менее 1 месяца при комнатной температуре. Предложенное изобретение позволяет получить препарат, содержащий не только высокую концентрацию противовирусных, но и антибактериальных антител, ареактогенный при внутривенном введении. 2 з.п. ф-лы, 2 табл., 2 пр.

Группа изобретений относится к области биохимии. Предложен способ выделения и очистки целевого белка посредством хроматографии, в котором хроматография удаляет или уменьшает содержание прионов (PrP^sc). Осуществляют взаимодействие потенциально PrP^sc-загрязненного образца, содержащего целевой белок, с комбинированным хроматографическим материалом, содержащим лиганд. Лиганд выбирают из положительно заряженного N-бензил-N-метилэтаноламинового лиганда; отрицательно заряженного лиганда 2-(бензоиламино)бутановой кислоты; фенилпропилового лиганда; N-гексилового лиганда; 4-меркаптоэтилпиридинового лиганда; лиганда 3-[{3-метил-5-((тетрагидрофуран-2-илметил)амино)-фенил}амино]бензойной кислоты. Затем создают буферные условия в хроматографических условиях, таких, чтобы целевой белок связывался с комбинированным хроматографическим материалом, а PrP^sc не связывался с комбинированным хроматографическим материалом. Затем элюируют целевой белок. Также предложена фракция фармацевтически применимого целевого белка с пониженным содержанием прионового белка. Изобретение позволяет, применяя единственную хроматографическую смолу, получать фракцию целевого белка с уменьшенным содержанием PrP^sc от >1 до 4 lg(10). 2 н. и 7 з.п. ф-лы, 3 табл., 2 пр.

Изобретение относится к области биотехнологии, а именно к способу получения очищенного рекомбинантного GDF-5-подобного белка. Способ включает разрушение клеток E.coli с помощью гомогенизатора высокого давления при давлении разрушения от 800 до 900 бар. Выделяют тельца включения из разрушенных клеток E.coli центрифугированием. Обрабатывают выделенные тельца включения денатурирующим буфером для солюбилизации, содержащим мочевину и L-аргинин. Очищают солюбилизированный мономер рекомбинантного GDF-5-подобного белка центрифугированием и хроматографией. Предложенное изобретение позволяет получить очищенный рекомбинантный GDF-5-подобный белок с высоким выходом. 6 з.п. ф-лы, 10 ил., 2 табл., 5 пр.

Изобретение относится к способу производства 2S-белка канолы, предусматривающий солюбилизацию белков канолы из муки из масличных семян канолы с применением раствора хлорида натрия, имеющего концентрацию соли от 0,25М до 0,35М и pH от 5 до 6 с образованием раствора белков канолы. Отделяют раствор белков канолы от остаточной муки из масличных семян канолы. Осуществляют контактирование раствора белков канолы с катионообменной средой при pH от 5 до 6 для связывания с катионообменной средой предпочтительно 2S-белка канолы, а не других белков канолы. Отделяют связанный 2S-белок канолы от несвязанных белков канолы и примесей и извлекают связанный 2S-белка канолы из катионообменной среды с помощью водного раствора хлорида натрия, с концентрацией соли от 0,55 до 0,7 М. Способ обеспечивает получение 2S-белка канолы чистотой 99,9%. 5 з.п. ф-лы, 9 табл., 2 пр.

Настоящее изобретение относится к новым промежуточным соединениям формулы или к их кислотно-аддитивным солям или сольватам, где R₁ представляет собой -(СО)NH₂, -CH ₂NH₂ или -CN; R₂=R₃=H или R₂ и R₃ вместе образуют циклический боронат или эфир борной кислоты; Х представляет собой вспомогательную группу, состоящую из i) пяти- или шестичленного гетероциклического ароматического кольца, содержащего, по меньшей мере, один атом N, который является частью иминогруппы, где указанный атом N образует место присоединения циклогексапептидного кольца, и ii) тетразолила, для которого атом азота образует место присоединения циклогексапептидного кольца, а также настоящее изобретение относится к способу получения каспофунгина с применением указанных промежуточных соединений. 5 н. и 6 з.п. ф-лы, 9 пр.

Изобретение описывает хроматографический способ очистки инсулина, аналога инсулина или производного инсулина из смеси, содержащей по меньшей мере одну родственную примесь с использованием нелинейного градиента, позволяющего получать лучшее разрешение при разделении и более высокую чистоту целевого продукта. 2 н. и 12 з.п. ф-лы, 12 пр.

Изобретение относится к биотехнологии и медицине (практической онкологии), а именно к разработке способа получения эстроген-связывающего белка эмбриональной природы (ЭСБ). Способ предусматривает следующее. Осадок А₀ (отход, получаемый при промышленном получении гамма-глобулиновой фракции из абортивной крови на первой стадии фракционирования) экстрагируют 0,05 М натрий-ацетатным буфером. Полученный экстракт центрифугируют с получением супернатанта. Полученный супернатант хроматографируют и рехроматографию на ДЭАЭ-целлюлозе. При этом балластные белки элюируют 0,05 М натрий-ацетатным буфером с последующей элюцией ЭСБ-содержащей фракции линейным градиентом молярности натрий-ацетатного буфера от 0,05 М до 0,25 М. Сбор фракций, элюируемых в интервале 0,075 М - 0,15 М ацетата натрия с последующим концентрированием, диализом против дистиллированной воды и лиофильной сушки. Высушенную фракцию растворяют в 0,015 М натрий-ацетатном буфере и наносят на КМ-целлюлозу, уравновешенную тем же буфером (0,015 М натрий-ацетатный буфер) с последующим проведением ступенчатой элюции, концентрированием фракции, содержащей ЭСБ и -1-кислый гликопротеин ( -1-КГП) и полученной элюцией 0,15 М натрий-ацетатным буфером. Концентрированием этой фракции. Диализа против 0,01 М трис НСl-буфера, содержащего 0,15 М NaCl с последующим нанесением полученной фракции на колонку с иммуносорбентом IgG анти- -1-КГП-сефароза. При этом не связывающуюся с иммуносорбентом фракцию диализируют и лиофильно сушат с последующим проведением гель - проникающей ВЭЖХ на колонке с TSK- гелем в 0,1 М калий-фосфатном буфере, содержащем 0,1 М хлористого калия и 5 мМ трилона Б. Фракцию, содержащую высокоочищенный ЭСБ, диализирут против дистиллированной воды и лиофильно сушат. Изобретение позволяет расширить арсенал средств, используемых в диагностике злокачественных новообразований. 1 табл., 1 пр.