Общие способы получения пептидов: ...распределительная, обратнофазная или гидрофобновзаимодействующая хроматография – C07K 1/20

Изобретение относится к способу очистки даптомицина, включающий стадии а) загрузки частично очищенного даптомицина в анионообменную хроматографическую колонку и последующие стадии очистки б) и в) в обращено-фазовых хроматографических колонках, где элюирующий буфер на стадии а) представляет собой раствор одновалентной соли и элюирующий буфер на стадии б) и в) представляет собой водный спирт. 3 н. и 13 з.п. ф-лы, 2 пр.

Группа изобретений относится к способам получения препарата антитела против IL-18 или его антигенсвязывающей части со сниженным содержанием белка клетки-хозяина (БКХ) из образца смеси, содержащей антитело против IL-18 или его антигенсвязывающую часть, и по меньшей мере один БКХ. Способ включает понижение рН от 3,0 до примерно 4,0 образца смеси, доведение рН от 4,5 до примерно 5,5 и проводимости до 9±0,5 мС/см, нанесение образца на катионообменную смолу, осуществление хроматографии гидрофобного взаимодействия и сбор образца. Вариант способа включает осуществление анионообменной хроматографии перед стадией катионообменной хроматографии. Также вариант способа включает фильтрование образца перед анионообменной хроматографией. Группа изобретений позволяет получить препарат антитела с повышенным выходом и чистотой. Выход составляет 96±4%, чистота 99,51±0,26%. 3 н. и 25 з.п. ф-лы, 2 ил., 9 табл., 2 пр.

Изобретение относится к хроматографическому способу очистки аналога инсулина, выбранного из аспартата, лизпро и гларгина, атозибана или эптифибатида из смеси, содержащей по меньшей мере одну родственную примесь. В способе используют агенты для образования ионных пар в ОФ-препаративной линейной хроматографии, позволяя получать высокую степень чистоты целевого конечного продукта. 6 з.п. ф-лы, 10 пр.

Культуральную жидкость штамма-продуцента концентрируют на полых волокнах, отсекающих макромолекулы с молекулярной массой более 15 кДа. К концентрату клеток добавляют сухой NaCl в конечной концентрации 0,5 М. Перемешивают на качалке в течение 20 мин. Суспензию центрифугируют при 10000g 15 мин и отделяют супернатант, рН супернатанта доводят до 3,0 четырехмолярным раствором HCl. Суспензию центрифугируют. К осадку добавляют воду в объеме 0,1% от начального объема культуральной жидкости, суспендируют осадок и добавляют спирт в объеме 0,1% от начального объема культуральной жидкости. В качестве спирта используют этанол, либо пропанол, либо изопропанол. Выдерживают 30 мин. при 0°C и центрифугируют. Спирт из раствора удаляют выпариванием. Проводят очистку пептидной фракции. Добавляют воду до 0,1% от начального объема культуральной жидкости, добавляют активированный уголь в количестве 0,5% w/v (v - объем воды). Центрифугируют, удаляя адсорбированные на угле примеси. Водный раствор пропускают через мембрану, отсекающую макромолекулы с молекулярной массой более 10 кДа. Изобретение позволяет ускорить получение бактериоцина и увеличить степень очистки получаемого продукта с выходом 90% от общей активности в культуральной жидкости. 1 з.п. ф-лы, 1 ил., 1 табл., 4 пр.

Группа изобретений относится к области биохимии. Предложен способ выделения и очистки целевого белка посредством хроматографии, в котором хроматография удаляет или уменьшает содержание прионов (PrP^sc). Осуществляют взаимодействие потенциально PrP^sc-загрязненного образца, содержащего целевой белок, с комбинированным хроматографическим материалом, содержащим лиганд. Лиганд выбирают из положительно заряженного N-бензил-N-метилэтаноламинового лиганда; отрицательно заряженного лиганда 2-(бензоиламино)бутановой кислоты; фенилпропилового лиганда; N-гексилового лиганда; 4-меркаптоэтилпиридинового лиганда; лиганда 3-[{3-метил-5-((тетрагидрофуран-2-илметил)амино)-фенил}амино]бензойной кислоты. Затем создают буферные условия в хроматографических условиях, таких, чтобы целевой белок связывался с комбинированным хроматографическим материалом, а PrP^sc не связывался с комбинированным хроматографическим материалом. Затем элюируют целевой белок. Также предложена фракция фармацевтически применимого целевого белка с пониженным содержанием прионового белка. Изобретение позволяет, применяя единственную хроматографическую смолу, получать фракцию целевого белка с уменьшенным содержанием PrP^sc от >1 до 4 lg(10). 2 н. и 7 з.п. ф-лы, 3 табл., 2 пр.

Изобретение описывает хроматографический способ очистки инсулина, аналога инсулина или производного инсулина из смеси, содержащей по меньшей мере одну родственную примесь с использованием нелинейного градиента, позволяющего получать лучшее разрешение при разделении и более высокую чистоту целевого продукта. 2 н. и 12 з.п. ф-лы, 12 пр.

Изобретение относится к способу очистки циклического или нециклического пептида, выбранного из группы пептидов, включающей эптифибатид, эксенатид, атозибан и незиритид или их комбинацию, из смеси, содержащей по меньшей мере одну примесь, включающему контактирование указанной смеси с матрицей для ОФ-ВЭЖХ и матрицей для ионообменной хроматографии и получение очищенного пептидного продукта с чистотой по меньшей мере 96% и, предпочтительно, составляет, по меньшей мере, около 99%. 10 з.п. ф-лы, 4 табл., 4 ил., 18 пр.

Изобретение относится к области фармацевтической химии, конкретно к способу хроматографической очистки циклического пептида октреотида I, и имеет своей целью разработку полупромышленного процесса очистки октреотида-сырца. Сущность изобретения заключается в том, что очистка осуществляется методом препаративной ВЭЖХ, в частности, на сорбенте VYDAK С18 120А 10 мкм (производитель Grace) с использованием в качестве элюента тройной системы изопропиловый спирт - вода - уксусная кислота в присутствии неорганичесих и (или) органических иодидов, например, таких как йодистый калий, йодистый аммоний, йодистый натрий или йодистый тетраалкиламмоний (N⁺RR'R''R'''I^- , где R, R', R'', R''' - алкил С1-С4 или бензил).

D-Phe-Cys-Phe-D-Trp-Lys-Thr-Cys -Thr-OI (I)